Die Arbeitsgruppe Volkmer

Die Gruppe forscht im Bereich der molekularen Erkennung (Molekulare Bibliotheken).

"Unsere Vision ist, das Prinzip der molekularen Kommunikation zu verstehen..."

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Molekulare Bibliotheken

Viele biologische Prozesse sind durch die reversible Ausbildung nichtkovalenter Bindungen zwischen den agierenden "Molekülen des Lebens", wie z.B. DNS, RNS, Proteinen, Peptiden, Kohlenhydraten und Lipiden bestimmt. Eine solche "Molekulare Erkennung" führt in Zellen zur orts- und zeitabhängigen Ausbildung dimerer- bis hin zu oligomeren Komplexen zwischen Biomakromolekülen.

Proteine sind die praktisch wirkenden Organisatoren fast aller Lebensprozesse und das Entstehen von Protein-Protein- oder allgemeiner Protein-Ligand Komplexen spielt sich in einer hoch komplexen Mischung anderer Moleküle ab.
Es ist offensichtlich, dass selektive molekulare Erkennung wichtig für eine zielgerichtete biologischer Aktivität ist. Im Zuge der Evolution ist ein komplexes Repertoire an modular aufgebauten Proteinen entstanden die, um biologisch aktiv zu sein, durch einen Faltprozess ihre 3D Struktur einnehmen und/oder durch zusätzliche enzymatische Prozesse modifiziert werden. Änderungen in der Abfolge der Aminosäuren, in der Kettenlänge, in der Zusammensetzung der modularen Struktur (Domänenaufbau) und in der enzymatischen Modifikation lassen eine immense, fast unendliche strukturelle Vielfalt zu. Die Evolution hat über einen langen Zeitraum die heutige molekulare Vielfalt der lebenden Welt entstehen lassen. Daher kann man die molekulare Erkennung zwischen einem Protein und seinem Liganden durch eine definierte dreidimensionale Struktur und Aminosäurekomposition der präsentierten Kontaktseiten beschreiben.

Unsere Arbeitsgruppe untersucht ein Spektrum von Protein-Ligand-Interaktionen, in dem Antikörper, Protein-Interaktions-Domänen, Coiled-coiled-Domänen und verschiedene Arten von Rezeptoren die Zielmoleküle sind. Wir benutzen vorrangig chemische Methoden für die Erforschung dieser biomolekularen Interaktionen; das evolutionäre Prinzip der Selektion aus kombinatorischer Vielfalt ist für uns ein wichtiges Leitprinzip. Wir benutzen Zellulose-gebundene Peptidarrays als Werkzeuge für die Struktur- und Funktionsanalyse von biologischen Molekülen, wobei diese synthetisch via der SPOT Technologie erzeugt werden.

Förderung

  • SFB 449: Struktur und Funktion membranständiger Rezeptoren, Teilprojekt Z1: Kartierung von Rezeptor-Ligand Wechselwirkungen mittels Peptid-Bibliotheken
  • SFB/TR 19: Inflammatorische Kardiomyopathie – Molekulare Pathogenese und Therapie, Teilprojekt B1: Einsatz molekularer Bibliotheken zur Identifizierung von T-Zellepitopen im Proteom von Myokarditis induzierenden Enterovirus am Beispiel des Coxsackievirus B3
  • FOR 475: Bildung und Stabilität von b-Faltblättern, Teilprojekt: Analyse von Wechselwirkungen in b-sheet Strukturen ausgesuchter WW-Domänen durch den Einbau synthetischer Dipeptidisostere
  • FOR 806: Interfering with intracellular protein-protein interactions - probing protein functions with small molecules, Teilprojekt: Defining cellular functions of the A kinase-anchoring protein AKAP18 by pharmacological ablation of its interaction sites
  • DFG VO 885/3-1: Proteomische Charakterisierung der PDZ Domänen Spezifität
  • EFRE: Verbundprojekt 10136529, Charité, Hahn Meitner Institut, Institute for Analytical Sciences, Entwicklung von chemisch modifizierten Biosensoren auf Siliziumbasis für die Immundiagnostik sowie deren Analyse und Auswertung mit Hilfe optischer Methoden

Methodenspektrum & Service

  • Standard Peptidsynthese
  • Synthese modifizierter Peptide
  • Hochparallele Peptidsynthese ( bis max. 1 mg/Peptid)
  • Synthetische Peptidarrays
  • in vitro Protein-Ligand Interaktionsstudien
  • Zell-penetrierende Peptide
  • BIAcore-Messungen
  • ELISA Messungen
  • Massenspektrometrie
  • HPLC Analysen
  • Chemische Synthese

Kontakt AG Volkmer

Dr. rer. nat. Rudolf Volkmer

CharitéUniversitätsmedizin Berlin
Campus Berlin Buch
AG Molekulare Bibliotheken
Lindenberger Weg 80
13125 Berlin 

Postanschrift:
Augustenburger Platz 1
13353 Berlin 

t: +49 30 450 540 448
f: +49 30 450 540 902

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