Forschungsschwerpunkte & Kooperationen der AG Volkmer

An dieser Stelle erhalten Sie einen Überblick über die laufenden Forschungsprojekte und die jeweiligen Kooperationen.

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Chemische Immunologie

Unter chemischer Immunologie verstehen wir den Einsatz von Molekularen Bibliotheken, insbesondere von Peptidbibliotheken, auf immunologische Fragestellungen.
Wir haben Verfahren entwickelt, um ganze Proteom darstellende Peptidbibliotheken schnell und preiswert zu synthetisieren. Diese wurden erfolgreich für das CD8 und CD4 T-Zell Epitopmapping eingesetzt.
Eine weitere Verbesserung dieser chemischen Methoden ist Gegenstand in diesem Schwerpunkt.
Momentan suchen wir mit Peptidarrays nach Peptiden, die selektiv den Fc-Teil von IgG3 Antikörpern binden. Ein weiterer Schwerpunkt liegt auf dem Gebiet der Allergie.

Kooperationspartner: Prof. Dr. Thomas Kamradt, Universitätsklinikum Jena, Institut für Immunologie; Prof. Dr. Florian Kern, Chair of Immunology, Brighton and Sussex Medical School, United Kingdom.

Protein-Interaktions-Domänen

In diesem Teilbereich unserer Forschung interessieren wir uns insbesondere für die Spezifität, Charakterisierung und für die Selektivität versus Promiskuität von kleinen Protein-Interaktions-Domänen (PID). Bisher haben wir WW-, PDZ- und SH3 Domänen analysiert.

Unsere langjährigen Kooperationspartner für diese interdisziplinären Arbeiten sind insbesondere:

  • Prof. Dr. Hartmut Oschkinat, FMP-Berlin, NMR-gestützte Strukturbiologie 
  • Prof. Dr. Karin Moelling, Universität zu Zürich, Institut für Medizinische Virologie
  • Prof. Dr. Gianni Cesareni, University of Rome Tor Vergate, Rome, Italy, Department of Biology
  • Marius Sudol, Ph.D., Weis Center for Research, Geisinger Clinic,Danville, PA , USA.

Unsere Methode des invertierten Peptidarrays ist mittlerweile von der Community akzeptiert und wird hoffentlich zu weiteren erfolgreichen Kooperationen führen.
Aktuell haben wir angefangen uns mit Coiled-Coil Domänen Netzwerken zu befassen.

Zell-Penetrierenden-Peptide

Zell-penetrierende Peptide (cell penetrating peptides = CPPs) erlangen in der biomedizinischen Forschung zunehmende Bedeutung im zellulären Import bioaktiver Moleküle.

Wir wollen uns ihre Eigenschaft zunutze machen, um unsere in vitro Daten aus den Peptid/Proteindomänen Untersuchungen in vivo zu bestätigen. CPPs sind in der Lage verschiedene Cargos in die Zelle zu bringen, wie z.B. Peptide, Protein, Oligonukleotide usw. Nach dem "Lego-Baukasten-Prinzip" wollen wir in der Zukunft eine Anzahl an verschiedene CPPs und verschiede Cargos haben, die im Mikrotiterplattenformat auf unterschiedliche Zellen (je nach Bedarf) angewandt werden sollen.

Struktur und Funktion kleiner Proteinmodule

Die biologische Funktion eines Proteins ist eng verknüpft mit einer klar definierten 3D-Struktur.
Verlust der intakten Struktur kann u. a. zu Fehlfaltungen führen, die häufig Ursachen von Krankheiten sind. Untersuchungen an der FBP 28 WW Domäne zeigen, dass Substitution von Struktur bestimmenden Aminosäuren in der Regel Funktionsverlust (Ligandenbindung) bewirkt. Im Gegensatz dazu weisen Aminosäuren, die für die Funktion verantwortlich sind, in der Regel eine deutlich höhere Substitutionsvariabilität auf.

Unserer neueste Untersuchung zum Golabi-Ito-Hall Syndrom weist darauf hin, dass die Destabilisierung einer 3D-Proteinstruktur anscheinend ausreicht, um dramatische Fehlentwicklungen in der embryonalen Entwicklung auszulösen.

Chemisch synthetische Biologie

In diesem Projekt wollen wir unsere gewonnenen Erkenntnisse auf dem Gebiet der Protein-Interaktions-Domänen und der Coiled-Coil Netzwerke nutzen, um funktionale Proteinmodule zusammen zu schalten. Hierzu werden wir chemische Ligationsmethoden einsetzten, um kleine Proteine zu erzeugen.

Kontakt AG Volkmer

Dr. rer. nat. Rudolf Volkmer

CharitéUniversitätsmedizin Berlin
Campus Berlin Buch
AG Molekulare Bibliotheken
Lindenberger Weg 80
13125 Berlin 

Postanschrift:
Augustenburger Platz 1
13353 Berlin 

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